蛋白和肽段的疏水相互作用色谱(HIC)
HIC分离蛋白的方法是基于蛋白质的疏水特点，比如RPC。但是，HIC使用完全含水的缓冲器,保留住了蛋白质的三级结构和生物活性。这种分离性通常优于RPC方法分离蛋白质和多肽，能够极大的保留蛋白质的二级结构和三级结构。通常情况下,样品使用硫酸盐或磷酸盐等盐浓度降低梯度洗脱，通过增加蛋白质表面疏水性将其洗脱。表面活性剂(例如丙磺酸；辛基糖苷)如果必要的话可以被添加到流动相的。PolyPROPYL A?，PolyETHYL A?和PolyMETHYL A?的相对疏水值分别是100, 60和15。HIC比其他方法有更大的敏感性，尤其是涉及到非极性基团。HIC适用于:

l 多维蛋白纯化（建议顺序:离子交换-盐梯度洗涤分离-HIC)。
l 多肽的纯化（比如毒液、糖肽类）
l 表面抗体
l 质量控制分析蛋白质的单一残基的极性或者突变体的修饰位点。

大于20KDa的蛋白质建议使用1000 -或1500-?的孔。其能力可以与离子交换相媲美。除非该蛋白是公认的显著疏水性，建议使用PolyPROPYL A?。