NLRP3是一种细胞质受体蛋白,它在检测到入侵的病原体或一系列内部危难信号时启动caspase-1介导的炎症免疫反应。NLRP3的几个功能获得性突变导致寒冷诱发的高炎症的遗传性疾病,被称为家族性寒冷自体炎症综合征-1(FCAS1)。虽然,caspase-1的激活和下游白细胞介素β/白细胞介素18的成熟是这种疾病的病理生理学的共同影响因素,但对暴露在亚正常温度下如何触发突变的NLRP3-炎症体活动的分子机制还不了解。在这里,我们表明内源性NLRP3与HSC70(HSPA8)处于复合状态,这种相互作用在暴露于寒冷时减少。引起FCAS的NLRP3-L353P和NLRP3-R260W突变体显示出与HSC70的互动增强。在暴露于亚正常温度时,NLRP3-L353P和NLRP3-R260W显示炎症体形成增强,caspase-1激活增加,与HSC70的互动减少。敲除HSC70导致NLRP3的L353P和R260W突变体的炎症体形成增加。我们的结果表明,在生理温度下,与HSC70的相互作用yi制了FCAS致病的NLRP3突变体的炎症体形成,而在亚正常温度下失去这种抑制性关联会导致炎症体形成加剧和caspase-1的激活,导致白细胞介素-1β的成熟。这些结果提供了HSC70是一个冷传感器和FCAS致病的NLRP3突变体的炎症信号的温度依赖性调节器的证据。
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