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简述色谱分析的原理,为什么色谱分析不需要专用型检测仪?

shuizhong123yu 2012-01-08 16:13:34 392  浏览
  •  

参与评论

全部评论(2条)

  • Ry1413033603 2012-01-09 00:00:00
    气相色谱工作原理:是利用试样中各组份在气相和固定液液相间的分配系数不同,当汽化后的试样被载气带入色谱柱中运行时,组份就在其中的两相间进行反复多次分配,由于固定相对各组份的吸附或溶解能力不同, 因此各组份在色谱柱中的运行速度就不同,经过一定的柱长后,便彼此分离,按顺序离开色谱柱进入检测器,产生的离子流讯号经放大后,在记录器上描绘出各组份的色谱峰

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  • 豪天小说皇 2012-01-10 00:00:00
    不同类型的检测器,对各种组分的选择性和灵敏度是不相同的。

    赞(20)

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色谱分析 - 氨基酸特点

氨基酸既有酸性又有碱性,意味着它既包含酸性基团(羧酸),又包含碱性基团(伯胺)。
但这些基团通过肽键与残基缩合。
多个氨基酸通过肽键连接形成肽链。
蛋白质/多肽的特征由氨基酸侧链决定。
本文包含详细描述和功能概述。
包括氨基酸的名称、三字母缩写和单字母符号。


氨基酸

特性

结构

丙氨酸

Ala

      A

类型:疏水性

功能:侧链由疏水性甲基组成。与其它疏水性氨基酸一样,丙氨酸协助形成并维持蛋白质的三级结构。

精氨酸

Arg

      R

类型:碱性
功能:精氨酸侧链有三个紧密结合的氮原子,是一种碱性极强的氨基酸,pH高达12.5
      精氨酸与天冬氨酸或谷氨酸形成静电复合物(盐桥),强化蛋白质的三级结构。
      它还与附着在蛋白质的酸性基团相互作用,例如核酸的磷酸基团。

天冬酰胺 

Asn

N

类型:弱极性
功能:天冬酰胺是脱酰胺的主要位置,也是甘氨酸(低聚糖)的结合点。

天冬氨酸

Asp

      D

类型:酸性

功能:天冬氨酸的pH4,与碱性氨基酸相互作用形成静电复合物(盐桥)。
      天冬氨酸还是金属离子等带正电荷基团的结合位点,其功能的发挥在多种蛋白质中很重要。

半胱氨酸

Cys

      C

类型:弱极性(含硫)

功能:半胱氨酸在蛋白质的三级结构中具有重要作用,其与其它半胱氨酸侧链发生反应并在多肽链的不同部分形成共价键(二硫键)。

谷氨酰胺

Gln

      Q

类型:弱极性

功能:谷氨酰胺的脱酰胺作用与天冬酰胺相比较难,因此基本不作为脱酰胺位点。

谷氨酸

Glu

      E

类型:酸性

功能:谷氨酸的pH稍高于4,与碱性氨基酸相互作用形成静电复合物(盐桥)。
      谷氨酸还是金属离子等带正电荷基团的结合位点,其功能的发挥在多种蛋白质中很重要。

甘氨酸

Gly

      G

类型:中性
功能:甘氨酸非常小,侧链仅有一个氢,它作为中性氨基酸在肽链中延伸。

组氨酸

His

      H

类型:碱性
功能:组氨酸侧链为弱碱性,pH6~7之间。组氨酸能够与酸结合,但取决于环境pH

异亮氨酸

Ile

       I

类型:疏水性
功能:与其它疏水性氨基酸一样,异亮氨酸残基协助形成并维持蛋白质的三级结构。

亮氨酸

Leu

       L

类型:疏水性
功能:与其它疏水性氨基酸一样,亮氨酸协助形成并维持蛋白质的三级结构。

赖氨酸

Lys

      K

类型:碱性
功能:赖氨酸侧链是伯胺类,pH~10.5
      赖氨酸与天冬氨酸或谷氨酸形成静电复合物(盐桥),强化蛋白质的三级结构。
      它还与附着在蛋白质的酸性基团相互作用,例如核酸的磷酸基团。

甲硫氨酸

Met

     M

类型:弱疏水性(含硫)

功能:甲硫氨酸是Z可能被氧化的氨基酸。它是发生氧化作用的指示剂。甲硫氨酸氧化还可能影响生物活性。

苯丙氨酸

Phe

F


类型:疏水性、芳香性
功能:与其它疏水性氨基酸一样,苯丙氨酸协助形成并维持蛋白质的三级结构。
       由于具有芳香性,苯丙氨酸还是紫外光吸收的有效检测目标。

脯氨酸

Pro

      P

类型:弱疏水性
功能:脯氨酸是一种独特的氨基酸,其疏水侧链与氨基酸末端连接,在肽链中产生张力,使肽链弯曲。
      该结构特征协助形成蛋白质的三级结构。

丝氨酸

Ser

      S

类型:极性(含羟基)
功能:丝氨酸通过氢键与其它氨基酸残基或部分蛋白质结合。还能通过氢键与其它蛋白质或基团结合。
      丝氨酸还是细胞蛋白质磷酸化的位点。

苏氨酸

Thr

       T

类型:极性(含羟基)

功能:苏氨酸通过氢键与其它氨基酸残基或部分蛋白质结合。还能通过氢键与其它蛋白质或基团结合。
       苏氨酸还是细胞蛋白质磷酸化的位点。

酪氨酸

Tyr

      Y    

类型:极性(含羟基)、芳香性

功能:酪氨酸通过氢键与其它氨基酸残基或部分蛋白质结合。还能通过氢键与其它蛋白质或基团结合。
      酪氨酸还是细胞蛋白质磷酸化的位点。酪氨酸具有芳香性,提供紫外吸收位点。


 

色氨酸

Trp

     W

类型:疏水性、芳香性
功能:色氨酸具备多环结构,能够通过氢键延长。由于具备芳香性,色氨酸提供紫外光吸收位点。
       色氨酸还能发出微弱的天然荧光。


 


 




缬氨酸

Val

      V

类型:疏水性
功能:缬氨酸侧链是一个疏水性异丙基。
      与其它疏水性氨基酸一样,缬氨酸协助形成并维持蛋白质的三级结构。

 

各个氨基酸的丰度
疏水性氨基酸在蛋白质三级结构的形成中起到关键作用,通常位于蛋白质的核心区。
它们约占蛋白质中氨基酸的50%。
极性氨基酸具有很多重要的结构性或功能性作用,丰度一般较高。
丰度Z低的氨基酸包括甲硫氨酸、组氨酸、半胱氨酸及色氨酸。


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