生物化学考点

尹翔尹宇 2011-11-22 08:48:23 376 浏览

农林类

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走巴走巴 2011-11-23 00:00:00

，是研

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幻雪夜57 2011-11-24 00:00:00

氨基酸：结构与分类，特殊氨基酸举例，两性解离与等电点，化学性质，光学性，氨基酸的纯化、生产与应用蛋白质： 1. 肽：肽的概念，肽的性质，活性肽 2. 蛋白质的一级结构：氨基酸顺序的多样性，一级结构举例及简要表达式，胰岛素，一级结构的测序，一级结构在蛋白质结构中的作用，氨基酸序列与生物进化 3. 蛋白质的高级结构：酰胺平面及其特点，二级结构，超二级结构与结构域，三级结构与构象，维持三级结构的作用力，四级结构，球状与纤维状蛋白质 4. 蛋白质结构与功能：肌红蛋白、血红蛋白的结构与功能，变构效应，分子病，免疫系统（简介）与免疫球蛋白，肌球/动蛋白结构与功能，蛋白质的结构与功能的进化 5. 蛋白质分离纯化和表征：蛋白质的性质，变性与复性，聚合与沉淀，纯化方法，定性与定量，功能的研究酶： 1. 酶通论：酶的概念，酶催化特性，酶的分类与命名，专一性，酶活力及其测定，酶工程简介 2. 酶催化机理：活性ZX，催化机理，活化能，催化作用举例，酶活性的调节 3. 酶催化反应动力学：反应速率，底物浓度对反应速率的影响，温度对反应速率的影响，pH对反应速率的影响，激活剂对反应速率的影响，YZ作用及YZ剂对反应速率的影响维生素与辅酶：概念，脂溶性维生素，水溶性维生素，作为辅酶的金属离子核酸：通论，结构及其构象特点，理化性质，生物功能，研究方法新陈代谢： 1. 总论：代谢的概念，分解与合成，代谢的特点，生物能学，能量代谢，ATP与高能磷酸化合物，代谢调节的概念，研究方法 2. 糖酵解：过程，能量计算，调控，丙酮酸的去路 3. TCA循环：丙酮酸脱氢酶系催化的反应，过程，能量计算，调控，TCA的地位 4．生物氧化：概念，电子传递链，氧化磷酸化与底物磷酸化，ATP合成机制，葡萄糖彻底氧化ATP形成的计算，电子传递的YZ 5. 戊糖磷酸途径与乙醛酸途径：过程、特点与作用，糖的异生作用 6. 糖原的分解与合成：磷酸解与水解，生物合成，糖原代谢的调控 7. 脂肪代谢：脂肪的水解，脂肪酸的氧化，磷脂的代谢，脂肪酸代谢的调节，脂类的生物合成 8. 蛋白质降解与氨基酸代谢：蛋白质的降解，氨基酸分解代谢，氨基酸分解产物的去路，生糖与生酮氨基酸，一碳单位，氨基酸的合成与调节 9. 核酸的降解和核苷酸代谢：核酸、核苷酸的分解，核苷酸的合成 10. 各物质代谢的联系与调控 DNA的复制与修复：DNA复制的特点与规则，复制有关酶，复制过程，DNA的损伤、修复与突变 RNA的生物合成：转录与翻译的概念，RNA聚合酶，生物合成，转录过程，转录后的加工，RNA复制，逆转录蛋白质的生物合成：密码子，遗传密码与mRNA，密码子的基本特性，核糖体的结构，多核糖体，tRNA的作用与氨酰-tRNA合成酶，翻译的过程，翻译后的修饰，信号肽代谢调控：概念，代谢调控概述，代谢的调节水平，酶活性的调节，细胞水平调节，激素与神经系统调节，基因表达的调节

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生物化学考点: 农林类

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生物化学翻译: To show that HAX-1 degradation is part of the apoptotic process and any involvement Omi may have， we used the ucf-101 inhibitor. ucf-101 is a specific inhibitor of the proteolytic activity of Omi and has been described previously (13). When... To show that HAX-1 degradation is part of the apoptotic process and any involvement Omi may have， we used the ucf-101 inhibitor. ucf-101 is a specific inhibitor of the proteolytic activity of Omi and has been described previously (13). When HK-2 cells were treated with cisplatin in the presence of ucf-101， the percentage of apoptotic cells decreased and the inhibitor significantly blocked HAX-1 degradation. This effect was more pronounced when a higher concentration of the inhibitor was used. To confirm the specificity of the inhibitor in this system and exclude the possibility that another protease rather than Omi is involved in HAX-1 cleavage， we used cell lines derived from mnd2 mice (9). The parent cell line (mnd2-MSCV) derived from mouse embryo fibroblasts has no detectable Omi proteolytic activity (9). The same cell line has been transfected with wild type human Omi cDNA (mnd2-MSCV-Omi) and expresses high levels of active Omi protein (14). We found that in mnd2-MSCV cells， when induced to undergo apoptosis with various stimuli， the number of apoptotic cells was very low. Furthermore， no detectable cleavage of HAX-1 was observed. This is in contrast with the mnd2-MSCV-Omi cells where apoptosis was robust， and HAX-1 levels were inversely proportional to the degree of apoptosis. This experiment clearly shows that Omi is solely responsible for HAX-1 cleavage， which is essential for apoptosis under the conditions used in these experiments. HAX-1 subcellular localization depends on cell type (21， 30) and has been reported to be present in the mitochondria， cytoplasm， or plasma membrane (10， 21， 22， 30). We performed subcellular fractionation to investigate where HAX-1 cleavage by Omi takes place. We found that， in HEK293 cells， HAX-1 was predominantly present in the mitochondria， and this localization did not change in response to apoptotic stimuli. This suggests that Omi can initiate apoptosis in the mitochondria by cleaving HAX-1 protein. This is in accord with a recent study that shows Omi can induce apoptosis in human neutrophils treated with TNF- without being released from the mitochondria (7). Although several studies clearly define HAX-1 as an anti-apoptotic protein， the mechanism of its function is unknown. HAX-1 has sequence similarity to Bcl-2 family of proteins (10， 22). 展开

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