甲基化修饰多肽 - 产品信息 - 相关知识

2025-05-17 20:12:10甲基化修饰多肽: 甲基化修饰多肽是指多肽分子中某些氨基酸的侧链基团被甲基基团取代后的产物。这种修饰可以改变多肽的生物活性、稳定性和代谢特性。甲基化修饰多肽在生物医药、农业科学等领域具有广泛应用，如作为药物候选分子、植物生长调节剂等。它们具有特异性高、活性强等特点，为相关领域的研究和应用提供了新的工具和方法。

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甲基化修饰多肽问答

2022-12-30 09:07:28科学家揭示DNA主动去甲基化相关机制: 在今日《科学》的论文中，André Nussenzweig研究团队以有丝***后的神经元和巨噬细胞为研究体系，发现DNA主动去甲基化对于增强子激活是必要的，并且解释了神经元和巨噬细胞增强子上DNA单链损伤的来源以及阐述其中的机制。据研究者介绍，在哺乳动物细胞中，5-甲基胞嘧啶（5mC）是***主要的DNA修饰，它对于发育和细胞分化有重要作用。5mC可被TET酶氧化为5-羟甲基胞嘧啶(5hmC)、5-甲酰基胞嘧啶（5fC）和5-羧基胞嘧啶（5caC），引起DNA去甲基化。在DNA主动去甲基化过程中，5fC和5caC被胸腺嘧啶DNA糖基化酶（TDG）切除产生无碱基位点，并后续产生DNA单链损伤。其能通过碱基切除修复（BER）途径***终修复转化为C碱基。根据过往研究数据，研究者推测单链DNA损伤可能与TET-TDG介导的5fC/5caC切除有关。利用细胞工程获得的兴奋性神经元（iNeuron），研究者降低了细胞TDG水平，结果发现此行为可让神经元中可以积累大量的5fC/caC。随后，研究者利用课题组开发的DNA单链损伤检测技术发现，降低TDG水平几乎消除了DNA单链损伤。这也说明，神经元中DNA单链损伤来源于TDG依赖的DNA主动去甲基化。▲研究示意图（图片来源：Active DNA demethylation damages DNA，DOI: 除了在神经细胞增强子上观察到重复出现的DNA损伤修复事件，研究者还使用了由前体B细胞转分化来源的巨噬细胞作为测试对象。通过CRISPR/Cas9敲除TET2和TDG蛋白，研究者也在巨噬细胞中发现了主动去甲基化引起的DNA单链损伤和修复过程。不过两者也有着略微的区别，巨噬细胞偏好使用短补丁碱基切除修复（short-patch BER）以填补单核苷酸断裂缺口，而神经元会同时使用长补丁碱基切除修复（long-patch BER）和短补丁碱基切除修复。根据论文，TDG缺失不会影响巨噬细胞和神经细胞的分化，却会在分化过程中让数千种基因的表达发生变化。这对细胞的行为是有影响的，例如TDG缺失削弱了巨噬细胞吞噬细菌的能力。而TDG被敲除，会部分影响神经元分化成熟相关基因的表达上调，包括神经突触前信号通路调控的相关基因。研究者指出，新研究发现的机制对于肿瘤治有一定启示意义。在DNA 主动去甲基化过程中，若使用抗肿瘤胞嘧啶类似物（Ara-C）中断DNA修复会触发 TDG 依赖性DNA损伤应答和神经元死亡，这表明神经元在正常分化和分化成熟后内在的生理活动可能会导致化疗造成的神经损伤。 André Nussenzweig课题组博士后王东鹏，吴薇（兼共同通讯作者，现为中科院分子细胞科学***创新中心研究员）和研究科学家Elsa Callen为该论文的共同***作者。现阶段核酸检测是分析疾病的重要手段，洛阳吉恩特生物giant-bio自主研发生产的纳米核酸提取磁珠（DNA/RNA提取磁珠）磁响应时间迅速，提取效率高，可明显缩短实验时间，提高实验效率，并在提取结果上保持稳定,另外羧基磁珠和氨基磁珠也是制作免疫磁珠的重要原料。

2022-05-06 09:04:16多肽芯片能用在哪里？: 多肽芯片能用在哪里？多肽芯片是一种新型的生物芯片，是研究蛋白质与蛋白质或其他物质（如核酸、多糖、化合物）之间相互作用最直观的研究技术。多肽芯片在诸多领域中具有广泛的应用前景，如疫苗开发、药物研发和筛选、临床检测以及蛋白质的基础功能研究。多肽芯片可用在抗原表位筛选、药物开发及筛选、临床检测等。l 多肽芯片在抗原表位筛选方面体现出巨大的优势，可大量缩短开发时间，为前期的抗体筛选提供准确的指标和快速的反馈；l 多肽芯片为药物开发及筛选提供有效的解决平台，可有效提高新药研发的成功功率，降低研发失败的可能性，加快药物研发进程；l 现代医疗技术显示，大多数疾病与蛋白质表达异常有关，通过检测患者样本中的蛋白活性即可找到其发病机理，多肽芯片技为该难题提供了快捷的方法，使得对症下药成为可能。 Aurora提供多肽芯片的制备用到的微阵列点样设备——多肽芯片点样仪Aurora多肽芯片点样仪采用化学固相合成法，可按需制备稳定的多肽微阵列芯片，如新冠病毒原始毒株及其突变体奥密克戎S蛋白、N蛋白的微阵列芯片，更多产品详情可进一步了解产品价格或技术参数等信息，直接联系Aurora员。【内容源自Aurorabiomed公众号《多肽芯片为什么那么火？》，转载请注明】Aurora集团30年来致力于制造生物医药领域自动化高通量设备。

2022-04-29 09:33:56什么是多肽芯片技术？: 什么是多肽芯片？多肽芯片是一种新型的生物芯片，是研究蛋白质与蛋白质或其他物质（如核酸、多糖、化合物）之间相互作用最直观的研究技术。多肽芯片在诸多领域中具有广泛的应用前景，如疫苗开发、药物研发和筛选、临床检测以及蛋白质的基础功能研究。多肽芯片如何制备多肽芯片是将已知的蛋白序列或任意设计的氨基酸序列分解成包含重叠氨基酸的多肽片段，将这些多肽片段按一定次序固定在经特殊处理过的载体基质上，每张芯片包含成千上万甚至更多的肽链。将待测物与芯片反应，经过免疫检测技术发现与待测物有结合反应的位点/域，经过图像数据处理与分析，寻找蛋白质/氨基酸与待测物的结合部位。多肽芯片技术及仪器l 多肽芯片技术可高通量点样，多肽芯片上承载大量的多肽片段，可快速高效的找到相应结合位点/域；l 点样技术稳定可靠，多肽芯片上固载的多肽片段包含蛋白全序列，相对于原大分子蛋白质而言更稳定，不易分解失活，采集的数据更为准确；l 点样灵活多样，多肽片段可不局限于已知的蛋白结构，构成多肽分子的氨基酸可以是进行过化学修饰的非天然氨基酸，在药物研发和筛选方面具有很强的灵活性；l Aurora多肽芯片点样仪：Aurora集团30年来致力于制造生物医药领域自动化高通量设备。Aurora多肽芯片点样仪采用化学固相合成法，可按需制备稳定的多肽微阵列芯片，如新冠病毒原始毒株及其突变体奥密克戎S蛋白、N蛋白的微阵列芯片，更多产品详情可进一步了解产品价格或技术参数等信息【内容源自Aurorabiomed公众号《多肽芯片为什么那么火？》，转载请注明】

2022-05-11 09:13:15如何让多肽芯片制备更高效？: 如何让多肽芯片制备更高效？多肽芯片的制备原理？多肽芯片是将已知的蛋白序列或任意设计的氨基酸序列分解成包含重叠氨基酸的多肽片段，将这些多肽片段按一定次序固定在经特殊处理过的载体基质上，每张芯片包含成千上万甚至更多的肽链。将待测物与芯片反应，经过免疫检测技术发现与待测物有结合反应的位点/域，经过图像数据处理与分析，寻找蛋白质/氨基酸与待测物的结合部位。多肽芯片技术具备高通量，稳定可靠，灵活多样的特点。多肽芯片上承载大量的多肽片段，可快速、有效的找到相应结合位点/域；多肽芯片上固载的多肽片段包含蛋白全序列，相对于原大分子蛋白质而言更稳定，不易分解失活，采集的数据更为准确；多肽片段可不局限于已知的蛋白结构，构成多肽分子的氨基酸可以是进行过化学修饰的非天然氨基酸，在药物研发和筛选方面具有很强的灵活性； Aurora多肽芯片点样仪让多肽芯片制备更高效！Aurora集团30年来致力于制造生物医药领域自动化高通量设备。Aurora多肽芯片点样仪采用化学固相合成法，可按需制备稳定的多肽微阵列芯片，如新冠病毒原始毒株及其突变体奥密克戎S蛋白、N蛋白的微阵列芯片，更多产品详情可进一步了解产品价格或技术参数等信息，请发邮件至market@aurorabiomed.com.cn或直接联系Aurora销售人员。【内容源自Aurorabiomed公众号《多肽芯片为什么那么火？》，转载请注明

2022-11-29 12:00:18【Application Note】受阻、非标准氨基酸的微波辅助多肽固相合成: 摘要•微波增强的多肽固相合成（SPPS）能够快速有效地进行大体积氨基酸（如Aib和N-Me-A）的常规困难偶联• 酰基载体蛋白衍生物VQAibAibIDYINGOH和VQ(N-Me-A)(N-Me-A)IDYING-OH的合成在2小时内完成，纯度分别为95%和86%• GEQKLGAibAibAibASEESLG-NH2的合成在3小时内完成，纯度为 89%介绍在许多生物学相关的化合物中都可以找到受阻的非标准氨基酸，例如α-氨基异丁酸(Aib)和N-甲基丙氨酸((N-Me)-A)（图1）1-3。然而，包括Aib或N-甲基化氨基酸的肽合成已被证明具有挑战性；第二个甲基引入的空间位阻，无论是在α-碳还是酰胺氮上，都使这些氨基酸衍生物在传统SPPS中难以偶联。图1 位阻、非标准氨基酸然而，通过使用微波增强的SPPS，与受阻非标准氨基酸相关的困难已被最小化。在SPPS中使用微波能量可以快速有效地完成大体积氨基酸（如Aib和N-甲基丙氨酸）的常规困难偶联4,5。材料和方法试剂N-α-Fmoc-α-氨基异丁酸获自AnaSpec(Freemont,CA)。Fmoc-N-Me-Ala-OH获自Peptides International(Louisville,KY)。所有其他氨基酸均获自CEM Corporation(Matthews,NC)，并含有以下侧链保护基团：Asn(Trt)、Asp(OMpe)、Gln(Trt)、Glu(OtBu)、Lys(Boc)、Ser(OtBu) 和Tyr(tBu) 。Oxyma Pure和Rink Amide ProTideTM LL树脂购自CEM Corporation(Matthews,NC)。N,N-二异丙基碳二亚胺(DIC)获自CreoSalus(Louisville,KY)。Fmoc-Gly-Wang Resin LL购自NovaBiochem(St.Louis,MO)。哌啶获自Alfa Aesar(Ward Hill,MA)。三氟乙酸(TFA)、3,6-dioxa-1,8-octanedithiol(DODT)、三异丙基硅烷(TIS)和乙酸购自Sigma-Aldrich(St.Louis,MO)。二氯甲烷(DCM)、N,N-二甲基甲酰胺(DMF)和无水乙醚(Et2O)购自VWR (West Chester,PA)。HPLC级水(H2O)和HPLC级乙腈(MeCN) 购自 Fisher Scientific (Waltham, MA) 。多肽合成：GEQKLGAibAibAibASEESLG-NH2使用CEM Liberty Blue™自动微波肽合成仪在Rink Amide ProTide LL树脂（离子交换容量：0.18meq/g）上以0.1mmol规模制备多肽。用哌啶和Oxyma Pure在DMF中进行脱保护。使用DMF中的DIC、DMF中的Oxyma Pure和5倍过量的Fmoc-AA-OH进行偶联反应。使用具有TFA/H2O/TIS/DODT的CEM Razor高通量肽切割系统进行切割。裂解后，肽在无水乙醚中沉淀并冻干过夜。多肽合成：VQAibAibIDYING-OH使用CEM Liberty Blue自动微波肽合成仪在FmocGly-Wang LL 树脂（离子交换容量：0.33meq/g）上以0.1mmol规模制备。用哌啶和Oxyma Pure在DMF中进行脱保护。使用DMF中的DIC、DMF中的Oxyma Pure和5倍过量的Fmoc-AA-OH进行偶联反应。使用具有 TFA/H2O/TIS/DODT的CEM Razor高通量肽切割系统进行切割。裂解后，肽在无水乙醚中沉淀并冻干过夜。多肽合成：VQ(N-Me-A)(N-Me-A)IDYING-OH使用CEM Liberty Blue自动微波肽合成仪在FmocGly-Wang LL 树脂（离子交换容量：0.19meq/g）上以0.1mmol规模制备肽。用哌啶和Oxyma Pure在DMF中进行脱保护。使用DMF中的DIC、DMF中的Oxyma Pure和5倍过量的Fmoc-AA-OH进行偶联反应。使用具有 TFA/H2O/TIS/DODT的CEM Razor高通量肽切割系统进行切割。裂解后，肽在无水乙醚中沉淀并冻干过夜。多肽分析在配备有PDA检测器的Waters Acquity UPLC系统上分析肽，该检测器配备Acquity UPLC BEH C8柱（1.7mm和2.1x100mm）。UPLC系统连接到Waters 3100 Single Quad MS用于结构测定。在Waters MassLynx软件上进行峰分析。使用(i)H2O和(ii)MeCN中的0.1%TFA梯度洗脱进行分离。结果在Liberty Blue自动微波肽合成仪上GEQKLGAibAibAibAibASEEDLG-NH2的微波增强SPPS产生了89%纯度的目标肽（图2）。图2.GEQKLGAibAibAibASEEDLG-NH2的HPLC色谱图在Liberty Blue自动微波肽合成仪上的VQAibAibIDYING-OH的微波增强SPPS产生了纯度为95% 的目标肽（图3）。图 3：VQAibAibIDYING-OH的HPLC色谱图在Liberty Blue自动微波肽合成仪上的VQ(N-Me-A)(N-Me-A)IDYING-OH的微波增强SPPS产生了纯度为86%的目标肽（图4）。图 4：VQ(N-Me-A)(N-Me-A)IDYING-OH的HPLC色谱图结论微波增强的SPPS能够快速有效的进行大体积氨基酸（如Aib和N-Me-A）的常规困难偶联。常规合成GEQKLGAibAibAibASEEDLG-NH2需要40小时且纯度< 10%，但微波增强SPPS在3小时内产生目标肽且纯度为89%。此外，酰基载体蛋白衍生物VQAibAibIDYING-OH和VQ(N-Me-A)(N-Me-A)IDYING-OH的合成在2小时内完成，纯度分别为95% 和86%。微波增强的SPPS已被证明是一种有效的工具，可以最大限度地减少SPPS中受阻的非标准氨基酸相关的困难。参考文献Mueller, P.; Rudin, D. O. Nature. 1968, 217, 713–719.Rebuffat, S.; Goulard, C.; Hlimi, S.; Bodo, B. J. Pept. Sci. 2000, 6, 519–533.Ahmed, G.; Elger, W.; Meece, F.; Nair, H. B.; Schneider, B.; Wyrwa, R.; Nickisch, K. Bioorg. Med. Chem. 2017, 25, 5569–5575. Collins, J. M. Microwave-Enhanced Synthesis of Peptides, Proteins, and Peptidomimetics. In Microwaves in Organic Synthesis, Third Edition; de la Hoz, A.; Loupy, A.; Wiley-VCH: Weinheim, 2012; 897–959.Ben Haj Salah, K.; Inguimbert, N. Org. Lett. 2014, 16 (6), 1783–1785.