NC新发现，FPB1蛋白促进光系统II组装

2024年4月10日，Nature Communications在线发表上海师范大学彭连伟教授实验室题为Thylakoid protein FPB1 synergistically cooperates with PAM68 to promote CP47 biogenesis and Photosystem II assembly的研究论文，文章揭示了一个新的蛋白质FPB1（Facilitator of PsbB biogenesis1），它在PSII的组装中扮演着重要角色，它是PSII积累所必需的。本研究中，光合作用相关的叶绿素荧光成像和P700氧化还原差示吸收通过MAXI-IMAGING-PAM和DUAL-PAM-100完成。

◆ fpb1突变体中PSII的积累显著减少

◆ FPB1突变体中叶绿体编码的psb转录水平不降低，但与psbB的多聚核糖体结合增强

◆ FPB1对CP47的合成和PSII的组装有影响

◆ fpb1突变体中PSII组装受阻

◆ PAM68中CP47的合成速率也降低

◆ 在fpb1 pam68双突变体中，PSII的积累完全被废除

◆ FPB1是一个具有未知功能的类囊体膜蛋白

◆ FPB1与PAM68、Alb3和SecY1相互作用

◆ fpb1和pam68中的psbB翻译延伸受阻

◆ 叶绿体中CP47的共翻译组装以及FPB1和PAM68功能的可能模型

研究人员通过遗传和生化实验发现，FPB1与已知的PAM68蛋白协同作用，共同促进了CP47—PSII核心亚基的生物合成。在缺乏FPB1和PAM68的情况下，CP47的合成速率降低，且无法形成功能性的PSII复合体，导致植物无法进行有效的光合作用。

在该项工作中，研究人员鉴定并描述了光合真核生物在进化过程中获得的PSII生物发生因子FPB1。研究结果所提供的遗传和生化证据表明，FPB1与之前发现的组装因子PAM68 相互作用，它们在PSII组装过程中协同协调CP47的生物发生。CP47被认为是以共翻译方式插入类囊体膜的。通过与SecY/E易位子机制和Alb3整合酶相互作用，FPB1和PAM68 有可能促进CP47的Z后两个跨膜结构域和连接环以共翻译方式整合到类囊体中，然后再整合到 PSII 核心复合物中。

Zhang, L., Ruan, J., Gao, F., et al. Thylakoid protein FPB1 synergistically cooperates with PAM68 to promote CP47 biogenesis and Photosystem II assembly[J]. Nature Communications, 15, 3122 (2024).

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