色谱分析 - 氨基酸特点

丙氨酸

Ala

      A

类型：疏水性

精氨酸

Arg

      R

类型：碱性
功能：精氨酸侧链有三个紧密结合的氮原子，是一种碱性极强的氨基酸，pH高达12.5。
      精氨酸与天冬氨酸或谷氨酸形成静电复合物（盐桥），强化蛋白质的三级结构。
      它还与附着在蛋白质的酸性基团相互作用，例如核酸的磷酸基团。

天冬酰胺 

Asn

N

类型：弱极性
功能：天冬酰胺是脱酰胺的主要位置，也是甘氨酸（低聚糖）的结合点。

天冬氨酸

Asp

      D

类型：酸性

功能：天冬氨酸的pH为4，与碱性氨基酸相互作用形成静电复合物（盐桥）。
      天冬氨酸还是金属离子等带正电荷基团的结合位点，其功能的发挥在多种蛋白质中很重要。

半胱氨酸

Cys

      C

类型：弱极性（含硫）

功能：半胱氨酸在蛋白质的三级结构中具有重要作用，其与其它半胱氨酸侧链发生反应并在多肽链的不同部分形成共价键（二硫键）。

谷氨酰胺

Gln

      Q

类型：弱极性

功能：谷氨酰胺的脱酰胺作用与天冬酰胺相比较难，因此基本不作为脱酰胺位点。

谷氨酸

Glu

      E

类型：酸性

功能：谷氨酸的pH稍高于4，与碱性氨基酸相互作用形成静电复合物（盐桥）。
      谷氨酸还是金属离子等带正电荷基团的结合位点，其功能的发挥在多种蛋白质中很重要。

甘氨酸

Gly

      G

类型：中性
功能：甘氨酸非常小，侧链仅有一个氢，它作为中性氨基酸在肽链中延伸。

组氨酸

His

      H

类型：碱性
功能：组氨酸侧链为弱碱性，pH在6~7之间。组氨酸能够与酸结合，但取决于环境pH。

异亮氨酸

Ile

       I

类型：疏水性
功能：与其它疏水性氨基酸一样，异亮氨酸残基协助形成并维持蛋白质的三级结构。

亮氨酸

Leu

       L

类型：疏水性
功能：与其它疏水性氨基酸一样，亮氨酸协助形成并维持蛋白质的三级结构。

赖氨酸

Lys

      K

类型：碱性
功能：赖氨酸侧链是伯胺类，pH为~10.5。
      赖氨酸与天冬氨酸或谷氨酸形成静电复合物（盐桥），强化蛋白质的三级结构。
      它还与附着在蛋白质的酸性基团相互作用，例如核酸的磷酸基团。

甲硫氨酸

Met

     M

类型：弱疏水性（含硫）

功能：甲硫氨酸是Z可能被氧化的氨基酸。它是发生氧化作用的指示剂。甲硫氨酸氧化还可能影响生物活性。

苯丙氨酸

Phe

F

类型：疏水性、芳香性
功能：与其它疏水性氨基酸一样，苯丙氨酸协助形成并维持蛋白质的三级结构。
       由于具有芳香性，苯丙氨酸还是紫外光吸收的有效检测目标。

脯氨酸

Pro

      P

类型：弱疏水性
功能：脯氨酸是一种独特的氨基酸，其疏水侧链与氨基酸末端连接，在肽链中产生张力，使肽链弯曲。
      该结构特征协助形成蛋白质的三级结构。

丝氨酸

Ser

      S

类型：极性（含羟基)
功能：丝氨酸通过氢键与其它氨基酸残基或部分蛋白质结合。还能通过氢键与其它蛋白质或基团结合。
      丝氨酸还是细胞蛋白质磷酸化的位点。

苏氨酸

Thr

       T

类型：极性（含羟基)

功能：苏氨酸通过氢键与其它氨基酸残基或部分蛋白质结合。还能通过氢键与其它蛋白质或基团结合。
       苏氨酸还是细胞蛋白质磷酸化的位点。

酪氨酸

Tyr

      Y    

类型：极性（含羟基）、芳香性

功能：酪氨酸通过氢键与其它氨基酸残基或部分蛋白质结合。还能通过氢键与其它蛋白质或基团结合。
      酪氨酸还是细胞蛋白质磷酸化的位点。酪氨酸具有芳香性，提供紫外吸收位点。

色氨酸

Trp

     W

类型：疏水性、芳香性
功能：色氨酸具备多环结构，能够通过氢键延长。由于具备芳香性，色氨酸提供紫外光吸收位点。
       色氨酸还能发出微弱的天然荧光。

缬氨酸

Val

      V

类型：疏水性
功能：缬氨酸侧链是一个疏水性异丙基。
      与其它疏水性氨基酸一样，缬氨酸协助形成并维持蛋白质的三级结构。